Wirkung von schwermetallen

1. Denaturierung von Proteinen r / Um ihre hochspezifischen Funktionen ausüben zu können, bedienen sich Proteine einer hochgeordneten, dreidimensionalen Struktur. Wird diese Struktur gestört und die Funktionalität der Proteine dadurch eingeschränkt oder gar unmöglich gemacht, spricht man von Denaturierung.

Es gibt zahllose Möglichkeiten, wie Proteine denaturiert werden können. Ein gutes Beispiel für Proteindenaturierung kennt jeder aus dem täglichen Leben:
Bei Raumtemperatur liegen Proteine in einem Hühnerei in flüssiger Konsistenz vor. Wird das Ei in kochendes Wasser gelegt, verlieren die Proteine mit der Zeit ihre hochgeordnete, räumliche Struktur und bilden einen willkürlichen Klumpen an funktionsloser Proteinmasse. Heraus kommt ein gekochtes Ei. Wie man sieht, ist die Temperatur also ein wichtiger Faktor bei der Denaturierung von Proteinen. Der Grund, warum Mensch und Tier an sehr hohem Fieber sterben können, ist die Hitzedenaturierung und der damit verbundene Funktionsverlust von Enzymen und anderen Proteinen.
\"Hitze\" ist in diesem Zusammenhang allerdings ein relativer Begriff, der für manche Proteine schon bei etwas über 40 °C beginnt. Organismen, die in heißen Quellen leben, müssen allerdings mit viel höheren Temperaturen fertig werden. Ihre Enzyme sind wesentlich verträglicher für hohe Temperaturen, sie sind beispielsweise durch interne Salzbrücken verstärkt.

Neben der Temperatur spielt auch Sauerstoff eine wichtige Rolle bei der Denaturierung von Eiweiß. Sauerstoff ist ein Zellgift, weil es Proteinseitenketten, insbesondere Cysteinreste, oxidiert.

Anaerobe Zellen sind auf eine sauerstofffreie Umgebung angewiesen, da sie es nicht gelernt haben, mit Sauerstoff umzugehen. Heute findet man noch Vertreter in heißen, sauren Quellen, Salzlaken, Sümpfen und in der Tiefsee (Archaebakterien).
Aerobe Organismen sind auf Sauerstoff für ihre Atmung angewiesen. Sie haben im Laufe der Evolution ausgeklügelte Schutzmechanismen gegen die giftigen Nebenerscheinungen des Sauerstoffs entwickelt.
Proteine sind Makromoleküle, die neben Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff auch Stickstoff und manchmal auch Schwefel enthalten. Die saure Hydrolyse (das intensive Kochen in starken Säuren) zerlegt die Riesenmoleküle in ihre einzelnen Bausteine, nämlich rund 20 Arten von Aminosäuren. Das heißt: Proteine bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Meist sind Hunderte oder Tausende von Aminosäuren miteinander verknüpft.

Durch chemische Substanzen (z.B. Säuren, Salze) oder hohe oder tiefe Temperaturen können sich Sekundär- und Tertiärstruktur und damit eventuell auch die Quartärstruktur ändern, ohne dass sich jedoch die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist meistens irreversibel, d.h. der ursprüngliche räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Beim Abbau der Proteine entstehen Peptone.

Der Name Protein wurde 1838 von Jöns Berzelius vom griechischen Wort protos (\'erstes, wichtigstes\') oder proteuo (\'ich nehme den ersten Platz ein\') abgeleitet, um dadurch die Bedeutung der Proteine für das Leben zu unterstreichen.

2. Cystein

Cystein ist eine von zwei schwefelhältigen Aminosäuren. Cystein besitzt eine Sulfhydrylgruppe als Seitenkette. Es handelt sich um eine hydrophobe, sehr reaktive Seitenkette, die leicht Disulfidbrücken ausbildet.


Reagiert ein Cysteinmolekül mit einem zweiten, nennt man das entstandene Dimer Cystin. Cystin spielt eine große Rolle bei der dreidimensionalen Struktur der Proteine.