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biologie artikel (Interpretation und charakterisierung)

Wirkungsweise eines muskels



Der Grundbaustein aller Muskeln ist die Myofibrille, ein winzig kleines, fadenähnliches Gebilde, das aus kompliziert gebauten Proteinen besteht. Jede Muskelzelle oder Muskelfaser enthält mehrere Myofibrillen, die sich ihrerseits aus regelmäßig angeordneten dicken und dünnen Myofilamenten zusammensetzen. Ein dickes Myofilament enthält jeweils mehrere hundert Moleküle des Proteins Myosin. In den Filamenten befinden sich zwei Stränge des Actins, eines anderen Proteins. In den Myofibrillen liegen Reihen aus abwechselnd angeordneten dicken und dünnen Myofilamenten, deren Enden ineinander greifen. Wenn der Muskel sich zusammenzieht, gleiten diese Filamentreihen mit Hilfe von Querverbindungen, die wie Sperrklinken wirken, aneinander vorbei. Die Energie für die Bewegung erzeugen dicht gepackte Mitochondrien in der Umgebung der Myofibrillen.
Actin ( Molekulargewicht: 42000) setzt sich aus kugelförmigen Proteinen zusammen, die zusammengenommen wie Perlenketten aneinandergereiht sind, zwei solcher Perlenketten ergeben umeinander gewunden ein Actinfilament. An den Actinfilamenten sitzen in ca. 40 nm Abstand voneinander Troponinmoleküle auf.
Diese Anordnung ergibt eine rillenförmige Ausbuchtung entlang des Actinfilaments.

Dagegen ist Myosin (Molekulargewicht: 500 000) ein langes Molekül, an dessen Ende eine Art Köpfchen sitzt; 150-360 Myosinpaare bauen ein Myosinfilament auf. Ein Myosinfilament ist etwa 10 nm lang, die Länge variiert. Das Myosinmolekül ist unterteilt in Kopf, Hals und Schwanz - in der Art wird es als leichtes Myosin bezeichnet, falls der Schwanz fehlt oder nur teilweise vorhanden ist, als schweres Myosin.

Bei einem Nervenreiz verbinden sich die terminalen Bläschen der longitudinalen Tubuli des sarkoplastischen Retikulums und die transversalen Tubuli zu der sog. Triadenstruktur. Aus dieser Struktur werden dann Ca2+ - Ionen freigesetzt, deren Konzentration sich innerhalb von 20 ms um das 500fache erhöht.
Dieses Calcium verbindet sich mit den auf den Actinfilamenten aufsitzenden Troponinmolekülen. Dadurch verformt sich das Troponin, und wird in die Rillen zwischen den Actinproteinen gedrängt. Normalerweise verhindert aber das Troponin, das sich das Myosin mit dem Actin verbindet, da das Troponin jetzt aber nicht mehr da ist, kann das Myosin Myosinquerbrücken bilden. Dabei verliert es ADP und Phosphat, das noch aus dem letzten Kontraktionszyklus vorhanden ist.

Jetzt kommt der oben schon beschriebene Vorgang in Gang: Die Myosinköpfe verbinden sich mit den Aktinfilamenten, die Köpfchen des Myosins knicken ab und das Actinfilament gleitet ca. 10 nm weiter (Gleitzyklus).

Nach der Kontraktion wird das Ca2+ unter ADP-Verbrauch in die longitudinalen Tubuli zurückgepumpt. Wenn dabei die ADP-Konzentration unter einen Minimalwert fällt (etwa durch das Absterben des Körpers) kommt es zur Totenstarre, weil sich die Myosinfilamente nicht mehr von den Aktinfilamenten lösen.

Normalerweise aber wird innerhalb von 1-2 ms ATP nachgeliefert, dieses lagert sich an die Myosinquerbrücke an und löst das Calcium ab, dessen Konzentration inzwischen auch wieder gesunken ist. Dadurch spaltet es Actin und Myosin wieder voneinander, und wird selbst in ADP und Phosphat gespalten. Währenddessen wird das Myosinköpfchen wieder in die Ausgangsstellung zurückgebogen und der Prozeß kann wieder von vorne beginnen.

Da eine normale Zuckung den Muskel maximal um 30% verkürzt, ein Abknicken der Querbrücken das Sarkomer aber nur um ca. 1% seiner Länge (= ca. 2-10 nm) verkürzt, muß der Gleitzyklus vielfach durchlaufen werden, dabei addieren sich die einzelnen Zyklen von zahlreichen hintereinanderliegenden Sarkomeren zur Gesamtkontraktion des Muskels.

Durch die Kontraktionen und die damit in Verbindung stehenden Energieumsätze entsteht im Inneren der Zelle L(+)-Milchsäure (siehe S. 48)

 
 

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