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GFS Fach: Biologie Schriftliche Ausarbeitung Thema: Enzymbeweise mit frischem Ananassaft Simone Lüddecke; 12.1 1. Die Enzyme Enzyme sind von lebenden Zellen erzeugte Eiweißstoffe, die chemische Reaktionen beschleunigen, ohne sich dabei selbst zu verbrauchen. Enzyme regeln und steuern den Stoffwechsel der Lebewesen. Jedes Enzym ist auf eine bestimmte chemische Reaktion abgestimmt, das heißt es wirkt spezifisch . abgeändert aus: Brockhaus Enzyme sind Biokatalysatoren.
Das heißt sie setzen die Aktivierungsenergie, die für eine chemische Reaktion nötig ist auf ein Minimum herab um Substrate in Produkte zerlegen zu können. Zum Beispiel Wasserlösliche Stärke wird von Amylase im Speichel in den löslichen Malzzucker Maltose (Disaccharid) zerlegt. Die Maltose wird von dem Enzym Maltase in Einfachzucker (Glucose = Traubenzucker) zerlegt. Glucose kann im Dünndarm dann ins Blut aufgenommen werden. Das Enzym nimmt an der biochemischen Reaktion teil, geht mit den umzusetzenden Stoffen eine vorübergehende Verbindung (den Enzym-Substrat-Komplex) ein, wird aber durch die Reaktion nicht verändert und kann sofort nach Abschluss der Reaktion eine neue chemische Reaktion katalysieren. Enzyme sind ihrer chemischen Natur nach Eiweiße =Proteine.
Die Abfolge der Aminosäuren bedingt eine bestimmte Tertiärstruktur. Die meisten Enzyme sind wesentlich größer als die ihnen zugeordneten Substrate. An der Oberfläche des Enzyms befindet sich eine Vertiefung, das Bindungszentrum, in dem das aktive Zentrum (katalytische Zentrum) liegt. In diese Vertiefung passt nur das Substrat, dessen Umsetzung das Enzym ermöglicht (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Hier entstehen Wechselwirkungen zwischen dem Katalysator und dem Substrat, wodurch eine Lockerung der zu spaltenden Bindung hervorgerufen wird. So findet dann die Spaltung bestimmter Pepidketten statt und das Substrat wird in seine Produkte zerlegt.
Enzyme sind sowohl wirkungs- als auch substratspezifisch.Das heißt, nur ein ganz bestimmtes Substrat wird in einer ganz bestimmten reaktion umgesetzt. Die Enzymaktivität ist von äußeren Faktoren abhängig. Temperaturerhöhungen vermögen die Geschwindigkeit einer Reaktion zu steigern, jedoch nur dann, wenn durch die erhöhte Temperatur die Enzymproteine nicht zerstört werden. Auch pH-Wert-Änderungen haben einen Einfluss auf die Enzymaktivität. Schwermetallionen können die Form der Enzyme verändern.
2. Allgemeine Informationen über die ANANAS Die Ananas wird aufgrund ihres Geschmacks und ihrer Vielseitigkeit oft als "Königin der Südfrüchte" bezeichnet. Columbus brachte die Frucht 1493, nach seiner Entdeckung Guadelopes in der Karibik, mit nach Europa wo die Menschen die Heilkräfte und den Geschmack dieser Pflanze schnell zu schätzen wussten. Sie war der Adelsschicht vorbehalten und galt als Symbol für Weltoffenheit und Zeitgeist. Die Hauptanbaugebiete der Ananas sind Florida, Hawaii, Thailand und Brasilien 3. Versuche Allgemeine Hinweise: Zimmertemperatur: +23°C Temperatur im Kühlschrank: +08°C Verwendete Materialien: a H-Milch; 3.
5% Fett a Speisequark; Magerstufe a Rohes Kalbfleisch (Schnitzel) a Frische Ananas a Natronlauge a Kupfersulfatlösung, konzentriert a Indikatorpapier 1) Geschmacksversuche aufgrund von Vorerfahrungen: a) Versuchsaufbau I: 50ml frisch gepresster Ananassaft werden zu 250g Magerquark hinzugefügt. Sofortige Geschmacksprobe, dann ruht die Masse 20 Minuten im Kühlschrank. b) Beobachtung: Das Produkt schmeckt süßlich, nach 20 Minuten hat es einen stark bitteren Geschmack angenommen. a) Versuchsaufbau II : Frisch gepresster Ananassaft wird auf 50°C erhitzt. Nach Abkühlen des Saftes auf Zimmertemperatur werden 50ml davon zu 250g Magerquark gegeben. Die Masse wird sofort probier und ruht dann 20 Minuten im Kühlschrank.
b) Beobachtung: Das Produkt schmeckt süßlich, fruchtig und nach 20 Minuten hat sich der Geschmack nicht verändert.. c) Schlussfolgerung aus Versuch I und II: Der Bestandteil des Ananassaftes, der den Geschmack des Quarks verändert, kanndurch Erhitzen denaturiert (zerstört) werden. 2) Verfahrensfindung: Um ein Verfahren zu finden, bei dem die Veränderung durch Ananas sichtbar gemacht werden kann, habe ich die obigen Versuche nicht nur mit Quark, sondern auch mit Milch und rohem Fleisch durchgeführt. 1. Das Fleisch wurde nachdem es 5 Stunden in frischem Ananassaft gelegen hat gebraten.
Daraufhin konnte man feststellen, dass das Stück Fleisch, dass in frischem Ananassaft lag, zart wurde, wohingegen das Stück, dass in erhitztem Ananassaft lag seinen deutlich weniger zart wurde. Allerdings konnte man die Veränderungen bei diesem Versuch, wie beim Versuch mit Quark nur, durch Schmecken (subjektives Empfinden) wahrnehmen. Sie waren jedoch nicht sichtbar und deswegen habe ich dieses Verfahren für weitere Versuche ausgeschlossen. 2. Bei den Versuchen mit Milch wurde die Veränderung sichtbar. Die Milch flockte nach Hinzugeben des frischen Ananassaftes sichtbar aus.
Bei Zugabe von zuvor erhitztem Ananassaft wurde keine Veränderung sichtbar. Aufgrund der optisch feststellbaren Veränderungen ist dieser Versuchsansatz für die weiteren Versuche geeignet. 3) Enzymbeweis: a) Versuchsaufbau I: 50ml frischer Ananassaft werden zu 100 ml Milch hinzugefügt. Die Mischung ruht 40 Minuten bei Zimmertemperatur in einem flachen Schälchen. b) Beobachtung I: Die Milch flockt aus. c) Schlussfolgerung: In frischem Ananassaft ist ein Bestandteil enthalten, der das Ausflocken der Milch bewirkt.
a) Versuchsaufbau II: Frisch gepresster Ananassaft wird auf 50°C erhitzt. Nach Abkühlen des Saftes auf Zimmertemperatur werden 50ml davon zu 100ml Milch gegeben. Die Mischung ruht dann 40 Minuten bei Zimmertemperatur in einem flachen Schälchen, da keine Veränderung sichtbar wurde ließ ich die Masse noch weitere 20 Minuten ruhen. b) Beobachtung II: Nach 40 Minuten und auch nach weiteren 20 Minuten kann bei diesem Versuch keine Veränderung der Mischung festgestellt werden. Die Mischung bleibt eine milchige Flüssigkeit. c) Schlussfolgerung: Beim Erhitzen des Ananassaftes bleiben z.
B. die Fruchtsäuren erhalten. Da bei diesem Versuch keine Ausflockung auftritt obwohl die Fruchtsäuren der Ananas erhalten bleiben ist bewiesen, dass nicht die Fruchtsäuren die Ausflockung hervorrufen, sondern ein anderer Bestandteil, der durch Erhitzen denaturiert werden kann. a)Versuchsaufbau III: 2ml Kupfersulfatlösung werden zu 50ml frischem Ananassaft gegeben. Nach gründlichem vermengen der beiden Bestandteile wird die Mischung zu 100ml Milch gegeben. Die Mischung ruht dann 40 Minuten bei Zimmertemperatur in einem flachen Schälchen, da keine Veränderung sichtbar wurde ließ ich die Masse noch weitere 20 Minuten ruhen.
b) Beobachtung III: Auch nach sehr langer Zeit kann bei diesem Versuch keine Veränderung der Mischung festgestellt werden. Die Mischung bleibt eine milchige, bläuliche Flüssigkeit. c) Schlussfolgerung: Die Zugabe von Kupfersulfat wirkt sich auf die Aktivität der Enzyme aus. Die Schwermetall-Ionen des Kupfersulfats verändern die Form der Enzyme. a)Versuchsaufbau IV: 2ml Natronlauge werden zu 50ml frischem Ananassaft gegeben. Nach gründlichem vermengen der beiden Bestandteile wird die Mischung zu 100ml Milch gegeben.
Die Mischung ruht jetzt 40 Minuten in einem flachen Schälchen. Da nach dieser Zeit die Veränderung noch nicht deutlich genug sichtbar war ließ ich die Masse noch weitere 10 Minuten ruhen. b) Beobachtung IV: Die Milch flockt aus, es dauert allerdings einige Zeit länger bis die Veränderung deutlich sichtbar wird. c) Schlussfolgerung: Die Veränderung des pH-Wertes in dem vorgenommenen Maß verhindert die Ausflockung nicht. Die Veränderung des pH-Werts in dem vorgenommenen Maß bewirkt ausschließlich eine Veränderung der Enzymaktivität, d.h.
die Enzyme arbeiten langsamer. Praktische Lebenshilfe: Frischer Ananassaft eignet sich sehr gut zum Marinieren von Fleisch, bei einem Milchshake oder Quarknachtisch sollte man lieber Ananas aus der Dose verwenden. Quellenangaben: 1. "Der Große Brockhaus in einem Band" S. 282 Stichwort "Enzyme" S. 362 Stichwort "Fruchtsäuren" S.
046 Stichwort "Ananas" 2. www.merian.fr.bw.schule.
de/beck/skripten/bs11-12.htm 1.3.1 Wirkungsweise von Biokatalysatoren Ein Katalysator ist eine Stoff, der chemische Reaktionen beschleunigt. Er ist kein Produkt und kein Edukt. Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Reaktionsgeschwindigkeit einer biochemischen Reaktion erhöhen.
Da fast alle biochemischen Reaktionen Gleichgewichtsreaktionen sind, wirken Enzyme auch auf die Rückreaktion. Sie ändern nicht die Gleichgewichtskonstante und die freie Enthalpie.Betrachten wir zum Beispiel die Kondensation zweier Aminosäuren. Ein Enzym, was dies katalysiert beschleunigt unter anderen Reaktionsbedingungen auch die Hydrolyse (Spaltung).Man kann die Aktion eines Enzyms unter energetischen Gesichtspunkten in einem Reaktionsweg-Zeit-Diagramm darstellen: DG = ReaktionsenthalpieDG* = unkatalysierte AktivierungsenergieDG*enz = enzymatisch katalysierte Aktivierungsenergie Das Diagramm stellt den Verlauf einer exergonischen Hinreaktion dar (DG= - ). Enzyme erniedrigen also die zur Reaktion notwendige Aktivierungsenergie.
1.3.2 Substratspezifität, Wirkungsspezifität.Enzyme unterscheiden sich u.a. wesentlich von anderen Katalysatoren: Sie sind sehr spezifisch!Z.
B.: H2SO4 (Schwefelsäure) katalysiert durch seine Protonenabgabe die Veresterung nahezu jeden Alkohols mit einer Carbonsäure. Viele Enzyme jedoch sind so spezialisiert, daß sie auf nur ein Substrat wirken und ein ähnliches Molekül unberührt lassen. Amylase, ein Verdauungsenzym im Speichel und Darm katalysiert nur die Spaltung von Stärke und nicht Zellulose, obwohl beide aus Ketten von Glucose bestehen. Der Unterschied ist die Bindung der Glucosemoleküle. Die Amylase besteht aus 1 Polypeptidkette und enthält Ca++ als Kofaktor.
Klicken Sie hier zur 3D-Darstellung! Urease katalysiert die Spaltung von Harnstoff in Ammoniak und CO2. Methylharnstoff ergibt keine Reaktion. Die Urease besteht aus 3 Untereinheiten und benötigt als Kofaktor Nickel. Klicken Sie hier zur 3D-Darstellung! Diese Eigenschaft wird Substratspezifität genannt. Ein weiteres Beispiel soll die Spezifität der Enzyme verdeutlichen.Proteinhaltige Nahrung wie Fleisch, Fisch, Geflügel wird im Magen und Darm verdaut.
Hier spalten Verdauungsenzyme (Proteasen) die Eiweißmoleküle in Aminosäuren. Die Spezifität ist allerdings sehr unterschiedlich. Chymotrypsin ist ein solches Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse produziert wird. Es spaltet eine Polypeptidkette an Stellen, wo sich Phe, Tyr oder Trp befindet. Dabei ist es egal wie lange die Kette ist. Es besteht aus 3 Untereinheiten.
Klicken Sie hier zur 3D-Darstellung! Trypsin ist ebenfalls ein Enzym der Bauchspeicheldrüse und spaltet nur Peptidbindungen nach Lys und Arg. Es ist ebenfalls egal wie lange die Kette und wie die Sequenz ist. Carboxypeptidase A dagegen spaltet Peptidketten vom Carboxylende her, egal wie lang die Kette ist und egal welche Aminosäure (außer Lys) Carboyxpeptidase A benötigt Zn++ als Kofaktor. Trypsin, Klicken Sie hier zur 3D-Darstellung! CPeptidase, Klicken Sie hier zur 3D-Darstellung! Wie man sieht kann die Substratspezifität eng und breit sein.Enzyme besitzen noch eine weitere wichtige Eigenschaft:Sie unterscheiden sich in der Wirkung, die Sie auf ihr Substrat haben. Vergleichen wir kurz dazu die bisherigen Enzymbeispiele:Enzym Wirkung Reaktionstyp Katalase 2H2O2 ====> 2H2O + O2 Aus dem Chemieunterricht wissen wir, daß Reaktionen mit O2 Redoxreaktion sind.
Urease +IV +IV 2CO(NH2)2 + H2O ====> 2 NH3 + CO2 Falls Sie auch hier eine Redoxreaktion vermuten können Sie ja mal Ihre Chemiekenntnisse anwenden und die Oxidationszahlen aufstellen, und siehe da, die Oxidationszahl von C erhöht sich nicht, also haben wir keine Oxidation vorliegen. Es liegt jedoch eine Spaltung unter Wasseraufnahme vor: eine Hydrolyse. Amylase Stärke + n H2O ====> n Glucose Hier liegt eine Hydrolyse vor. Auch die genannten proteinverdauenden Enzyme Chymotrypsin, Trypsin und Carboxypeptidase katalysieren die Hydrolyse der Polypeptidketten.Man nennt diese Eigenschaft Wirkungsspezifität. Enzyme haben also zunächst 2 Eigenschaften: Sie sind substratspezifisch und wirkungsspezifisch.
Klassifizierung: Sie werden auch nach ihrer Wirkung eingeteilt:Enzymklasse Bemerkung Beispiele 1 Oxidoreduktasen Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren Katalase 2 Transferasen Enzyme, die den Transfer einer Atomgruppe katalysieren z. B. ein Phosphatrest Hexokinase transferiert ein Phosphatrest von ATP auf Glucose 3 Hydrolasen Enzyme, die eine Hydrolyse katalysieren Amylase, Urease, Chymotrypsin, Trypsin, Carboxypeptdidase 4 Isomerasen Enzyme, die die Umwandlung in das Isomere des Substrats katalysieren. Phosphoglucoisomerase wandelt Glucose-6-Phosphat in Fructose-6-Phosphat um. 5 Lyasen Enzyme, die Additionsreaktionen kleiner Moleküle an Doppelbindungen katalysieren. Citratsynthetase stellt Citronensäure her.
6 Ligasen Enzyme, die Verbindungen zwischen kleinen Molekülen knüpfen, um größere zu bilden. DNA-Ligase repariert DNA. International habe die Enzyme sogenannte Enzym-Kommisions-Nummern (EC) erhalten:z.B. Amylase hat die Nummer: EC 3.2.
1.1 Nomenklatur:Man hat allen Enzymen die Endung -ase gegeben. Für einige schon vor Jahrzehnten entdeckten Enzyme hat man den Trivialnamen beibehalten wie Pepsin oder Lysozym.Enzyme werden nach ihrem Substrat benannt und wenn der Name zu lang ist abgekürzt ( z.B. siehe unten G6PD oder ADH = Alkoholdehydrogenase).
Man findet Enzyme überall in der Zelle, und im transzellulären Raum, z.B. in den Verdauungsorganen. Man schätzt, daß eine Leberzelle ca. 50 Millionen Enzymmoleküle enthält.Bis heute kennt man mehr als 2000 Enzyme.
Die häufigste enzymatisch bedingte Erbkrankheit der Welt ist Favismus (ca. 400 Millionen Kranke), ein Fehlen der Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (G6PD). Weiterführende
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